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Soutenance de thèse

par Dominique D - 26 mars 2015

Simon CABELLO AGUILAR

soutiendra sa thèse le 26 novembre 2014 à 9h30 dans l’amphithéatre de Polytech’Montpellier

Lecture de macromolécules par translocation au travers d’un nanopore unique

Préparée au sein de l’école doctorale 459 : Sciences Chimiques Balard et de l’Institut Européen des Membranes (UMR 5635)

Spécialité : Chimie Physique devant le jury composé de :

  • M. Fabien PICAUD, MCF, Université de Franche-Comté - Rapporteur
  • M. Emmanuel BALANZAT, DR, ENSICAEN - Rapporteur
  • M. Marc CRETIN, Professeur, Université Montpellier 2 - Examinateur
  • M. Sébastien BALME, MCF, Université Montpellier 2 - Directeur de thèse
  • Mme. Céline POCHAT-BOHATIER, MCF, Université Montpellier 2 - Invitée

Résumé :

La mesure du courant ionique lors du passage d’une molécule complexe au travers d’un pore unique de taille nanométrique (un milliardième de mètre) permet d’en déduire ses composants, autrement dit de la « lire ». Durant ces travaux de thèse, nous avons mis en place un dispositif expérimental permettant la mesure et l’analyse de ce courant ionique. Nous avons aussi fabriqué des nanopores uniques dont le diamètre est ajusté au nanomètre près, et dont l’état de surface est contrôlé. Les expériences menées à différentes échelles (autour de 100 nm et en dessous de 10 nm), en utilisant des systèmes solides et hybrides, nous ont permis de mettre en évidence l’importance de l’état de surface du nanopore et de l’organisation des ions. Une étude effectuée avec un nanopore unique hybride solide/biologique nous a permis de montrer qu’une protéine complexe peut préserver ses propriétés lorsqu’elle est insérée dans un milieu semblable au milieu dans lequel elle évolue naturellement.

Abstract :

Measurement of the ionic current when a complex molecule is passing through a single nano-sized pore (one billionth of a meter) allows to deduce its components, ie "read" it. During this thesis, we developed an experimental set-up to measure and analyze the ionic current. We also made single nanopores whose diameter is adjusted at the nanometer scale, and its surface state is controlled. Experiments at different scales (around 100 nm and below 10 nm), using solid and hybrid systems have enabled us to highlight the importance of the surface state of the nanopore and the organization of the ions. A study with a single hybrid nanopore solid/biological allowed us to show that a complex protein can preserve its properties when inserted in an environment similar to the environment in which it evolves naturally.

Discipline : Chimie physique

Laboratoire de recherche : Institut Européen des Membranes (IEM)-UMR-CNRS 5635. Université Montpellier 2- 300 Av. du Professeur Emile Jeanbrau.